De immunglobuliner De är molekyler som skapar B-lymfocyter och plasmaceller som samarbetar med kroppens försvar. De består av en glykoproteinbiomolekyl som tillhör immunsystemet. De är ett av de vanligaste proteinerna i blodserum, efter albumin.
Antikropp är ett annat namn för immunglobuliner, och de anses globuliner på grund av deras beteende i elektroforesen i blodserumet som innehåller dem. Immunglobulinmolekylen kan vara enkel eller komplex, beroende på om dess presentation är som en monomer eller om den är polymeriserad..
Den vanliga strukturen för immunglobuliner liknar bokstaven "Y". Det finns fem typer av immunglobuliner som presenterar morfologiska, funktionella och platsskillnader i kroppen. De strukturella skillnaderna mellan antikroppar är inte i form utan i komposition; varje typ har ett specifikt mål.
Immunsvaret som främjas av immunglobuliner är mycket specifikt och är en mycket komplex mekanism. Stimulansen för dess utsöndring av celler aktiveras i närvaro av främmande medel till kroppen, såsom bakterier. Immunglobulinets funktion är att binda till det främmande elementet och eliminera det.
Immunglobuliner eller antikroppar kan finnas både i blodet och på organens membranyta. Dessa biomolekyler representerar viktiga element i människokroppens försvarssystem..
Artikelindex
Antikropparnas struktur innehåller aminosyror och kolhydrater, oligosackariderna. Den dominerande närvaron av aminosyror, deras kvantitet och fördelning är det som bestämmer immunglobulinets struktur..
Liksom alla proteiner har immunglobuliner primära, sekundära, tertiära och kvartära strukturer, vilket bestämmer deras typiska utseende..
När det gäller antalet aminosyror som de presenterar har immunglobuliner två typer av kedjor: tung kedja och lätt kedja. Enligt aminosyrasekvensen i dess struktur har dessutom var och en av kedjorna en variabel region och en konstant region..
De tunga kedjorna av immunglobuliner motsvarar polypeptidenheter som består av sekvenser av 440 aminosyror..
Varje immunglobulin har två tunga kedjor, och vart och ett av dessa har i sin tur en variabel region och en konstant region. Den konstanta regionen har 330 aminosyror och de variabla 110 aminosyrorna sekvenserade.
Den tunga kedjans struktur är olika för varje immunglobulin. Det finns totalt 5 typer av tunga kedjor som bestämmer typerna av immunglobulin.
Typer av tunga kedjor identifieras med de grekiska bokstäverna γ, μ, α, ε, δ för immunglobuliner IgG, IgM, IgA, IgE respektive IgD..
Den konstanta regionen hos de tunga kedjorna ε och μ bildas av fyra domäner, medan de som motsvarar α, γ, δ har tre. Därefter kommer varje konstant region att vara olika för varje typ av immunglobulin, men vanligt för immunglobuliner av samma typ..
Den variabla regionen med tung kedja består av en enda immunglobulindomän. Denna region har en sekvens av 110 aminosyror och kommer att vara olika beroende på specificiteten hos antikroppen för ett antigen..
I strukturen av tunga kedjor kan en vinkling eller böjning observeras - kallas ett gångjärn - som representerar kedjans flexibla område.
Immunoglobulin lätta kedjor är polypeptider som består av cirka 220 aminosyror. Det finns två typer av lätta kedjor hos människor: kappa (κ) och lambda (λ), den senare med fyra undertyper. De konstanta och variabla domänerna har sekvenser om vardera 110 aminosyror..
En antikropp kan ha två κ (κκ) lätta kedjor eller ett par λ (λλ) kedjor men det är inte möjligt för den att ha en av varje typ samtidigt.
Eftersom varje immunglobulin är format som ett "Y" kan det delas in i två segment. Det "nedre" segmentet, basen, kallas den kristalliserbara fraktionen eller Fc; medan armarna på "Y" bildar Fab, eller fraktionen som binder till antigenet. Var och en av dessa strukturella sektioner av immunglobulin har en annan funktion..
Fc-segmentet har två eller tre konstanta domäner av immunglobulin tunga kedjor.
Fc kan binda till proteiner eller en specifik receptor på basofiler, eosinofiler eller mastceller och därigenom inducera det specifika immunsvaret som kommer att eliminera antigenet. Fc motsvarar immunglobulins karboxylterminus.
Fab-fraktionen eller segmentet av en antikropp innehåller de variabla domänerna vid dess ändar, förutom de konstanta domänerna för de tunga och lätta kedjorna.
Den tunga kedjans konstanta domän fortsätter med domänerna i Fc-segmentet som bildar gångjärnet. Motsvarar den aminoterminala änden av immunglobulin.
Betydelsen av Fab-segmentet är att det möjliggör bindning med antigener, främmande och potentiellt skadliga ämnen.
De variabla domänerna för varje immunglobulin garanterar dess specificitet för ett givet antigen; denna egenskap tillåter till och med dess användning vid diagnos av inflammatoriska och infektionssjukdomar.
De immunglobuliner som hittills är kända har en specifik tung kedja som är konstant för var och en av dessa och skiljer sig från de andra..
Det finns fem varianter av tunga kedjor som bestämmer fem typer av immunglobuliner, vars funktioner är olika.
Immunoglobulin G är den mest mångfaldiga sorten. Den har en gammatung kedja och förekommer i unimolekylär eller monomer form.
IgG är det vanligaste både i blodserum och i vävnadsutrymme. Minimala förändringar i aminosyrasekvensen för dess tunga kedja bestämmer dess uppdelning i undertyper: 1, 2, 3 och 4.
Immunglobulin G har en sekvens av 330 aminosyror i sitt Fc-segment och en molekylvikt av 150 000, varav 105 000 motsvarar dess tunga kedja.
Immunglobulin M är en pentamer vars tunga kedja är μ. Dess molekylvikt är hög, cirka 900 000.
Aminosyrasekvensen för dess tunga kedja är 440 i sin Fc-fraktion. Det finns övervägande i blodserum, vilket representerar 10 till 12% av immunglobulinerna. IgM har bara en undertyp.
Det motsvarar den tunga kedjetypen a och representerar 15% av de totala immunglobulinerna. IgA finns både i blod och utsöndringar, även i bröstmjölk, i form av en monomer eller dimer. Molekylvikten för detta immunglobulin är 320 000 och den har två undertyper: IgA1 och IgA2..
Immunglobulin E består av den tunga kedjan av ε-typ och är mycket knapp i serum, cirka 0,002%.
IgE har en molekylvikt på 200 000 och är närvarande som en monomer främst i serum, nässlem och saliv. Det är också vanligt att hitta detta immunglobulin i basofiler och mastceller..
Den tunga kedjans variation δ motsvarar immunglobulin D, vilket representerar 0,2% av det totala immunglobulinet. IgD har en molekylvikt på 180 000 och är strukturerad som en monomer.
Det är relaterat till B-lymfocyter, fästa vid deras yta. Men rollen som IgD är oklar.
Immunglobuliner kan genomgå en strukturförändring av typen på grund av behovet av att försvara sig mot ett antigen.
Denna förändring beror på rollen för B-lymfocyter vid framställning av antikroppar genom egenskapen adaptiv immunitet. Den strukturella förändringen sker i den tunga kedjans konstanta region utan att ändra den variabla regionen.
En typ eller klassförändring kan orsaka att ett IgM ändras till IgG eller IgE, och detta inträffar som ett svar inducerat av interferon gamma eller interleukiner IL-4 och IL-5.
Den roll som immunglobuliner spelar i immunsystemet är av avgörande betydelse för kroppens försvar.
Immunglobuliner är en del av det humorala immunsystemet; det vill säga de är ämnen som utsöndras av celler för skydd mot patogener eller skadliga ämnen.
De ger ett effektivt sätt att försvara, effektivt, specifikt och systematiserat och är av stort värde som en del av immunsystemet. De har allmänna och specifika funktioner inom immunitet:
Antikroppar eller immunglobuliner uppfyller både oberoende funktioner och aktiverar cellmedierad effektor och sekretoriska svar.
Immunglobuliner har funktionen att binda antigena medel specifikt och selektivt.
Bildandet av antigen-antikroppskomplexet är huvudfunktionen för ett immunglobulin och därför är det immunsvaret som kan stoppa antigenets verkan. Varje antikropp kan bindas till två eller flera antigener samtidigt.
För det mesta tjänar antigen-antikroppskomplexet som initiator för att aktivera specifika cellulära svar eller för att initiera en sekvens av händelser som bestämmer eliminering av antigenet. De två vanligaste effektorresponserna är cellbindning och komplementaktivering..
Cellbindning beror på närvaron av specifika receptorer för Fc-segmentet av immunglobulinet, när det väl har bundet till antigenet.
Celler såsom mastceller, eosinofiler, basofiler, lymfocyter och fagocyter har dessa receptorer och tillhandahåller mekanismerna för antigeneliminering..
Aktivering av komplementkaskaden är en komplex mekanism som involverar början av en sekvens, så slutresultatet är utsöndringen av giftiga ämnen som eliminerar antigener.
Först utvecklar varje typ av immunglobulin en specifik försvarsfunktion:
- Immunglobulin G tillhandahåller det mesta av försvaret mot antigena medel, inklusive bakterier och virus.
- IgG aktiverar mekanismer såsom komplement och fagocytos.
- Antigenspecifik IgG-konstitution är hållbar.
- Den enda antikroppen som modern kan överföra till sina barn under graviditeten är IgG.
- IgM är antikroppen för snabb respons mot skadliga och infektiösa medel, eftersom den ger omedelbar åtgärd tills den ersätts av IgG.
- Denna antikropp aktiverar cellulära svar inkorporerade i lymfocytmembranet och humorala svar såsom komplement..
- Det är det första immunglobulinet som syntetiseras av människor.
- Det fungerar som en försvarbarriär mot patogener, genom att vara placerad på slemhinnans ytor.
- Det finns i andningsslemhinnan, matsmältningssystemet, urinvägarna och även i sekret såsom saliv, nässlim och tårar..
- Även om dess komplementaktivering är låg kan den associeras med lysozymer för att döda bakterier.
- Närvaron av immunglobulin D i både bröstmjölk och råmjölk tillåter en nyfödd att förvärva den under amning.
- Immunglobulin E ger en stark försvarsmekanism mot allergiproducerande antigener.
- Interaktionen mellan IgE och ett allergen kommer att orsaka inflammatoriska ämnen som är ansvariga för symtomen på allergier, såsom nysningar, hosta, nässelfeber, ökade tårar och nässlim..
- IgE kan också fästa sig på parasitytan genom sitt Fc-segment, vilket ger en reaktion som orsakar deras död..
- Den monomera strukturen i IgD är bunden till B-lymfocyter som inte har interagerat med antigener, så de spelar rollen som receptorer.
- IgD: s roll är oklar.
Ingen har kommenterat den här artikeln än.