Maltasa egenskaper, syntes och funktioner

2103
Abraham McLaughlin

De maltas, även känd som α-glukosidas, syramaltas, glukosinvertas, glukosidosukras, lysosomalt α-glukosidas eller maltas-glukoamylas, det är det enzym som är ansvarigt för hydrolysen av maltos i cellerna i tarmepiteliet under de sista stegen av stärkelse.

Det tillhör klassen hydrolaser, speciellt till underklassen av glykosidas, som kan bryta α-glukosidbindningarna mellan glukosrester (EC. 3.2.1.20). Denna kategori grupperar olika enzymer vars specificitet är riktad till exo-hydrolys av terminala glukosider kopplade till a-1,4-bindningar..

Maltaskatalyserad reaktion. Till vänster en maltosmolekyl och till höger de två glukosmolekylerna som härrör från hydrolys (Källa: D.a. pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecommons.orglicensesby-sa3.0)]. Jpg via Wikimedia Commons)

Vissa maltaser kan hydrolysera polysackarider, men med mycket långsammare hastighet. I allmänhet frigörs a-D-glukosrester efter verkan av maltas, men enzymer av samma underklass kan dock hydrolysera p-glukaner och därmed frigöra P-D-glukosrester..

Förekomsten av maltasenzymer demonstrerades ursprungligen år 1880 och det är nu känt att det inte bara finns i däggdjur utan också i mikroorganismer som jäst och bakterier, liksom i många högre växter och spannmål..

Ett exempel på vikten av aktiviteten hos dessa enzymer är relaterat till Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismen som ansvarar för produktionen av öl och bröd, som kan bryta ner maltos och maltotriose tack vare det faktum att det har maltaseenzymer, vars produkter metaboliseras till fermenteringsprodukter som är karakteristiska för denna organism.

Artikelindex

  • 1 Funktioner
    • 1.1 Hos däggdjur
    • 1.2 I jäst
    • 1.3 I växter
  • 2 Syntes
    • 2.1 Hos däggdjur
    • 2.2 I jäst
    • 2.3 I bakterier
  • 3 funktioner
  • 4 Referenser

Egenskaper

Hos däggdjur

Maltas är ett amfipatiskt protein associerat med membranet i tarmborstceller. Ett isozym som kallas syramaltas är också känt, beläget i lysosomer och kan hydrolysera olika typer av glykosidbindningar på olika substrat, inte bara maltos- och a-1,4-bindningar. Båda enzymerna har många strukturella egenskaper.

Det lysosomala enzymet har cirka 952 aminosyror och bearbetas efter translation genom glykosylering och avlägsnande av peptider vid N- och C-terminalerna..

Studier som utförts med enzymet från tarmarna hos råttor och grisar visar att enzymet hos dessa djur består av två underenheter som skiljer sig från varandra vad gäller vissa fysiska egenskaper. Dessa två underenheter uppstår från samma polypeptidprekursor som klyvs proteolytiskt..

Till skillnad från grisar och råttor har enzymet hos människor inte två underenheter utan är en enda, hög molekylvikt och mycket glykosylerad (för N- Y ELLER-glykosylering).

I jäst

Jästmaltas, kodat av genen MAL62, väger 68 kDa och är ett cytoplasmiskt protein som existerar som en monomer och hydrolyserar ett brett spektrum av a-glukosider.

I jäst finns det fem isoenzymer kodade i telomerzonerna i fem olika kromosomer. Varje kodande lokus för genen FEL Den innefattar också ett genkomplex av alla gener som är involverade i maltosmetabolism, inklusive permeas och regulatoriska proteiner, som om det vore ett operon.

I växter

Enzymet som finns i växter har visat sig vara känsligt för temperaturer över 50 ° C och att maltas förekommer i stora mängder i grodda och icke-grodda spannmål.

Dessutom, under nedbrytningen av stärkelse är detta enzym specifikt för maltos, eftersom det inte verkar på andra oligosackarider, men det slutar alltid med bildandet av glukos..

Syntes

Hos däggdjur

Humant tarmmaltas syntetiseras som en enda polypeptidkedja. Kolhydrater rika på mannosrester tillsätts co-translationellt genom glykosylering, vilket verkar skydda den proteolytiska nedbrytningssekvensen.

Studier av biogenes av detta enzym visar att det är sammansatt som en molekyl med hög molekylvikt i ett "membranbundet" tillstånd av det endoplasmiska retikulumet, och att det därefter bearbetas av bukspottkörtelnzymer och "återglykosyleras" i Golgi-komplexet.

I jäst

I jäst finns det fem isoenzymer kodade i telomerzonerna i fem olika kromosomer. Varje kodande lokus för genen FEL den innefattar också ett genkomplex av alla gener involverade i maltosmetabolism, inklusive permeas och regulatoriska proteiner.

I bakterier

Systemet av maltosmetabolism i bakterier som E coli, Det liknar mycket laktossystemet, särskilt i den genetiska organisationen av operonen som ansvarar för syntesen av regulatoriska, transporterande proteiner och med enzymatisk aktivitet på substratet (maltaser).

Funktioner

I de flesta organismer där närvaron av enzymer som maltas har detekterats spelar detta enzym samma roll: nedbrytningen av disackarider som maltos för att erhålla lösliga kolhydratprodukter som lättare metaboliseras..

I tarmarna hos däggdjur spelar maltas en nyckelroll i de sista stegen av nedbrytning av stärkelse. Brister i detta enzym observeras vanligtvis vid tillstånd såsom glykogenos typ II, vilket är relaterat till lagring av glykogen.

I bakterier och jäst representerar reaktioner katalyserade av enzymer av denna typ en viktig energikälla i form av glukos som kommer in i den glykolytiska vägen, med eller utan jäsning..

I växter deltar maltas tillsammans med amylaser i nedbrytningen av endospermen i frön som "sover" och som aktiveras av gibberelliner, växttillväxtreglerande hormoner, som en förutsättning för spiring.

Dessutom har många övergående stärkelseproducerande växter under dagen specifika maltaser som bidrar till nedbrytningen av mellanprodukter i deras metabolism på natten, och kloroplaster har visat sig vara de viktigaste maltoslagringsplatserna i dessa organismer..

Referenser

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Ytterligare rening och karakterisering av syra-a-glukosidas. Biokemisk tidskrift, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntes av tarmmikrovillära proteiner. Biokemisk tidskrift, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Fördelningen av maltas i växter. Funktionen hos maltas vid nedbrytning av stärkelse och dess påverkan på amyloklastaktiviteten hos växtmaterial. Biokemisk tidskrift, 10(1), 31-48.
  4. EXPASy. Resursportal för bioinformatik. (n.d.). Hämtad från enzym.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P. och Sharkey, T. D. (2005). Dagslängd och dygnseffekter på stärkelsedegradering och maltosmetabolism. Växtfysiologi, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E. och Lentze, M. J. (1988). Struktur, biosyntes och glykosylering av mänsklig tunntarm. Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontroll av maltassyntes i jäst. Molekylär mikrobiologi, 5(9), 2079-2084.
  8. Nomenklaturkommittén för International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Hämtad från qmul.ac.uk.
  9. Återanvändare, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (nittonhundranittiofem). Glykogenos typ II (syramaltasbrist). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Studier för vila i utsäde av Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphifilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylas Structure and Specificity. Europeiska tidskriften för biokemi, 126, 559-568.

Ingen har kommenterat den här artikeln än.