Amylasegenskaper, klassificering, struktur, funktioner

4970
Alexander Pearson

Amylas är termen som används för att identifiera en viktig grupp av enzymer som är ansvarig för hydrolys av glykosidbindningar mellan glukosmolekyler som finns i kolhydrater, såsom stärkelse och andra besläktade, som intas i kosten hos många levande organismer.

Denna typ av enzym produceras av bakterier, svampar, djur och växter, där de katalyserar i princip samma reaktioner och har olika funktioner, främst relaterade till energimetabolism..

Grafisk framställning av ett alfaamylas av animaliskt ursprung (Källa: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute [Public domain] via Wikimedia Commons)

Produkterna från hydrolysreaktionerna av glykosidbindningarna kan betraktas som karakteristiska för varje typ av amylolytiskt enzym, så detta är ofta en viktig parameter för deras klassificering..

Betydelsen av dessa enzymer, antropocentriskt sett, är inte bara fysiologisk, för närvarande har denna typ av enzymer stor bioteknologisk betydelse i den industriella produktionen av mat, papper, textilier, sockerarter och andra..

Uttrycket "amylas" härstammar från grekiska "amylon", vilket betyder stärkelse, och myntades 1833 av forskarna Payen och Persoz, som studerade de hydrolytiska reaktionerna av detta enzym på stärkelse.

Artikelindex

  • 1 Funktioner
    • 1.1 Egenskaper hos substratet
  • 2 Klassificering
    • 2.1 Aktuell ranking
  • 3 funktioner
    • 3.1 Hos djur
    • 3.2 I växter
    • 3.3 I mikroorganismer
    • 3.4 Industriella användningsområden
  • 4 Referenser

Egenskaper

Vissa amylaser är multimera till sin natur, såsom sötpotatis β-amylas, som beter sig som en tetramer. Emellertid ligger den ungefärliga molekylvikten för amylasmonomerer i området 50 kDa..

I allmänhet har både växt- och djurenzymer en relativt "vanlig" aminosyrasammansättning och har optimala aktiviteter vid pH mellan 5,5 och 8 enheter (där djuramylaser är mer aktiva vid mer neutralt pH)..

Amylaser är enzymer som har förmåga att hydrolysera glykosidbindningar av en stor mängd polysackarider, generellt genererar disackarider, men de kan inte hydrolysera komplex såsom cellulosa..

Underlagets egenskaper

Anledningen till att amylaser är så viktiga i naturen, särskilt vid nedbrytning av kolhydrater, är relaterade till den allestädes närvarande närvaron av deras naturliga substrat (stärkelse) i vävnaderna av "högre" grönsaker, som fungerar som en källa. av djur och mikroorganismer.

Denna polysackarid består i sin tur av två makromolekylära komplex som kallas amylos (olöslig) och amylopektin (löslig). Amylosgrupper består av linjära kedjor av glukosrester kopplade av a-1,4-bindningar och bryts ned av a-amylaser..

Amylopektin är en förening med hög molekylvikt, den består av grenade kedjor av glukosrester kopplade till α-1,4-bindningar, vars grenar stöds av α-1,6-bindningar..

Klassificering

Amylasenzymer klassificeras enligt platsen där de kan bryta glykosidbindningar som endoamylaser eller exoamylaser. De tidigare hydrolysbindningarna i interna regioner av kolhydrater, medan de senare bara kan katalysera hydrolysen av rester vid ändarna av polysackarider.

Dessutom är den traditionella klassificeringen relaterad till stereokemin hos deras reaktionsprodukter, så dessa proteiner med enzymatisk aktivitet klassificeras också som α-amylaser, β-amylaser eller γ-amylaser..

-Α-amylaserna (α-1,4-glukan 4-glukanhydrolaser) är endoamylaser som verkar på interna bindningar av linjära konformationssubstrat och vars produkter har α-konfiguration och är blandningar av oligosackarider.

-Β-amylaser (α-1,4-glukan-maltohydrolaser) är växtexoamylaser som verkar på bindningar vid de icke-reducerande ändarna av polysackarider såsom stärkelse och vars hydrolytiska produkter är rester av β-maltos.

-Slutligen är γ-amylaser en tredje klass av amylaser, även kallade glukoamylaser (α-1,4-glukan-glukohydrolaser) som, liksom β-amylaser, är exoamylaser som kan avlägsna enstaka glukosenheter från de icke-reducerande ändarna av polysackarider och invertera deras konfiguration.

Den senare klassen av enzymer kan hydrolysera både a-1,4- och a, 1-6-bindningar och omvandla substrat såsom stärkelse till D-glukos. Hos djur finns de främst i levervävnad.

Aktuell ranking

Med tillkomsten av nya biokemiska analysmetoder för både enzymer och deras substrat och produkter har vissa författare bestämt att det finns minst sex klasser av amylasenzymer:

1-endoamylaser som hydrolyserar a-1,4 glukosidbindningar och kan "hoppa över" (gå förbi) α-1,6 bindningar. Exempel på denna grupp är a-amylaser.

2-Exoamylaser som kan hydrolysera α-1,4 vars huvudprodukter är maltosrester och α-1,6-bindningarna inte kan "hoppas över". Exempel på gruppen är P-amylaser.

3-exoamylaser som kan hydrolysera a-1,4- och a-1,6-bindningar såsom amyloglukosidas (glukoamylaser) och andra exoamylaser.

 4-amylaser som endast hydrolyserar α-1,6 glukosidbindningar. I denna grupp finns "avgrenande" enzymer och andra kända som pullulanas..

5-amylaser såsom a-glukosidas, som företrädesvis hydrolyserar a-1,4-bindningar av korta oligosackarider producerade genom inverkan av andra enzymer på substrat såsom amylos eller amylopektin.

6-enzymer som hydrolyserar stärkelse till icke-reducerande cykliska polymerer av D-glukosidrester kända som cyklodextriner, såsom vissa bakteriella amylaser.

Funktioner

Många är de funktioner som tillskrivs enzymerna med amylasaktivitet, inte bara ur naturlig eller fysiologisk synvinkel utan också ur kommersiell och industriell synvinkel, direkt relaterad till människan.

Hos djur

Amylaser i djur finns huvudsakligen i saliv, lever och bukspottkörtel, där de förmedlar nedbrytningen av de olika polysackarider som konsumeras i kosten (av animaliskt ursprung (glykogener) eller grönsak (stärkelse)).

Α-amylas som finns i saliv används som en indikator på spottkörtlarnas fysiologiska tillstånd, eftersom det utgör mer än 40% av proteinproduktionen i dessa körtlar..

I den orala avdelningen är detta enzym ansvarigt för "försmältningen" av stärkelse, vilket ger rester av maltos, maltotriose och dextrin..

I växterna

I växter är stärkelse en reservpolysackarid och dess hydrolys, förmedlad av amylasenzymer, har många viktiga funktioner. Bland dem kan följande markeras:

  • Spiring av spannmålsfrön genom nedbrytning av aleuronskiktet.
  • Nedbrytningen av reservämnen för förvärv av energi i form av ATP.

I mikroorganismer

Många mikroorganismer använder amylaser för att erhålla kol och energi från olika källor av polysackarider. I industrin utnyttjas dessa mikroorganismer för storskalig produktion av dessa enzymer, som tjänar till att tillgodose olika kommersiella krav hos människor.

Industriella användningsområden

Inom industrin används amylaser för olika ändamål, inklusive tillverkning av maltos, siraper med hög fruktos, oligosackaridblandningar, dextriner, etc..

De används också för direkt alkoholhaltig jäsning av stärkelse till etanol i bryggningsindustrin, och för användning av avloppsvatten producerat under bearbetning av växtbaserade livsmedel som en livsmedelskälla för tillväxt av mikroorganismer, till exempel.

Referenser

  1. Aiyer, P. V. (2005). Amylaser och deras tillämpningar. African Journal of Biotechnology, 4(13), 1525-1529.
  2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Grundläggande för växtfysiologi (2: a upplagan). Madrid: McGraw-Hill Interamericana i Spanien.
  3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Salivkomposition och funktioner: En omfattande genomgång. Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72-80.
  4. Naidu, M. A., & Saranraj, P. (2013). Bakteriellt amylas: En recension. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4(2), 274-287.
  5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylas - Dess kliniska betydelse: en översyn av litteraturen. Medicin, 55(4), 269-289.
  6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Svampamylas - En recension. International Journal of Microbiological Research, 4(2), 203-211.
  7. Solomon, E., Berg, L. och Martin, D. (1999). Biologi (5: e upplagan). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
  8. Thoma, J. A., Spradlin, J. E., & Dygert, S. (1925). Växt- och djuramylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.

Ingen har kommenterat den här artikeln än.

Extravasation tecken och hantering

Medicin
5289
Charles McCarthy

De 20 vanligaste dödliga sjukdomarna

Medicin
3648
Abraham McLaughlin

Vad är blodserum?

Medicin
2562
Abraham McLaughlin