De proteiner i tertiär struktur Det är den tredimensionella konformationen som polypeptidkedjor får när de viker på sig själva. Denna konformation uppträder genom interaktioner mellan sidokedjorna hos aminosyraresterna i polypeptiden. Sidokedjor kan interagera oavsett deras position i proteinet.
Eftersom det beror på interaktionerna mellan R-grupperna visar den tertiära strukturen icke-repetitiva aspekter av kedjan, eftersom dessa grupper är olika för varje aminosyrarest. Den sekundära strukturen beror däremot på karboxyl- och aminogrupperna, som finns i alla aminosyror.
Vissa författare föreslår att fibrösa proteiner har en enkel tertiär struktur, men ändå påpekar andra författare att denna struktur är typisk för globulära proteiner..
Artikelindex
I fibrösa proteiner är polypeptidkedjorna anordnade i form av långa filament eller långa ark; de består i allmänhet av en enda typ av sekundär struktur. Denna sekundära struktur är i de flesta fall viktigare än den tertiära strukturen vid bestämning av proteinets form..
Dess biologiska funktion är strukturell, ger styrka och / eller elasticitet till organ och strukturer där de finns, samtidigt som de håller ihop. Alla fibrösa proteiner är olösliga i vatten på grund av den stora mängden hydrofoba aminosyrarester som de presenterar.
Dessa fibrösa proteiner inkluderar keratiner och kollagen. Den förstnämnda finns i bindväv och i strukturer som hår, naglar (α-keratiner), skalor och fjädrar (β-keratiner). Kollagen finns å andra sidan bland annat i ben, senor och hud.
Dessa proteiner är en del av de så kallade mellanliggande filamentproteinerna, som spelar en viktig roll i cytoskelettet hos flercelliga organismer. Dessutom är de huvudbeståndsdelen i hår, naglar, ull, horn, hovar och ett av de viktigaste proteinerna i djurhud..
Molekylens struktur är en α-spiral. Två a-keratinsträngar kan arrangeras parallellt och lindas varandra över varandra med deras hydrofoba R-grupper som interagerar med varandra. På detta sätt skapas en superhelisk struktur eller boll med vänsterlindning..
Den tertiära strukturen av α-keratin är enkel och domineras av den sekundära strukturen av α-helix. Å andra sidan är den kvaternära strukturen också närvarande, eftersom två molekyler deltar i den superheliska strukturen, som interagerar genom icke-kovalenta bindningar..
Den primära strukturen liknar den för a-keratiner, men deras sekundära struktur domineras av β-ark. De är huvudbeståndsdelen i reptilskalor och fågelfjädrar..
Detta protein kan representera mer än 30% av den totala proteinmassan hos vissa djur. Finns i brosk, ben, senor, hornhinnan och huden, bland andra vävnader.
Den sekundära strukturen för kollagen är unik och representeras av en vänsterhänt helix med 3,3 aminosyrarester för varje tur. Tre vänsterhänta spiralkedjor (α-kedjor) lindas runt varandra, vilket ger en högerhänt superlindad molekyl, känd av vissa författare som tropokollagen..
Tropokollagenmolekyler samlas för att bilda en kollagenfiber som har en hög hållfasthet, överlägsen den för stål och jämförbar med den för höghållfast koppar.
Andra typer av fibrösa proteiner är fibroin och elastin. Den första består av β-ark, som huvudsakligen består av glycin, alanin och serin..
Sidokedjorna för dessa aminosyror är små i storlek, så de kan packas tätt. Resultatet är en fiber som är både mycket motståndskraftig och väldigt lite töjbar..
I elastin ersätter valin för sin del serin bland dess huvudsakliga beståndsdelar av aminosyror. Till skillnad från fibroin är elastin mycket töjbart, därav namnet. I molekylens sammansättning verkar lysin också, vilket kan delta i tvärbindningar som gör att elastin kan återfå sin form när spänningen upphör.
Globulära proteiner, till skillnad från fibrer, är lösliga och har i allmänhet flera typer av sekundära strukturer. Men i dessa är de tredimensionella konformationerna som de får när de viks på sig själva viktigare (tertiär struktur).
Dessa speciella tredimensionella konformationer ger varje protein specifik biologisk aktivitet. Huvudfunktionen för dessa proteiner är reglerande, vilket sker med enzymer.
Den tertiära strukturen hos globulära proteiner har några viktiga egenskaper:
- Globulära proteiner är kompakta tack vare packning genom att vika polypeptidkedjan.
- De avlägsna aminosyraresterna i polypeptidkedjornas primära struktur förblir nära varandra och kan interagera med varandra på grund av vikningen.
- Större globulära proteiner (mer än 200 aminosyror) kan ha flera kompakta segment, oberoende av varandra och med särskilda funktioner, och vart och ett av dessa segment kallas en domän. En domän kan ha mellan 50 och 350 aminosyrarester.
Som redan påpekats presenterar proteiner särskilda former av vikning, vilket också ger dem särskilda egenskaper. Denna vikning är inte slumpmässig och gynnas både av den primära och sekundära strukturen och av vissa icke-kovalenta interaktioner, och det finns också några fysiska begränsningar för vikningen, för vilka vissa regler har formulerats:
- Alla globulära proteiner har definierade fördelningsmönster, med de hydrofoba R-grupperna riktade mot det inre av molekylen och de hydrofila resterna i det yttre skiktet. Detta kräver minst två lager sekundär struktur. Β-α-β-slingan och α-α-toppunkten kan tillhandahålla dessa två lager.
- Β-arken är vanligtvis ordnade i en vänsterhänt rullad form..
- I en polypeptidkedja kan olika varv förekomma som passerar från en sekundär struktur till en annan, såsom β- eller γ-varv, som kan vända kedjans riktning med fyra aminosyrarester eller mindre..
- Globulära proteiner har α-helices, β-ark, svängar och oregelbundet strukturerade segment.
Om ett protein förlorar sin naturliga (naturliga) tredimensionella struktur förlorar det sin biologiska aktivitet och de flesta av sina specifika egenskaper. Denna process är känd under namnet denaturering.
Denaturering kan uppstå när naturliga miljöförhållanden förändras, till exempel genom varierande temperatur eller pH. Processen är irreversibel i många proteiner; andra kan dock spontant återfå sin naturliga struktur när normala miljöförhållanden återställs..
Ingen har kommenterat den här artikeln än.