De motstånd, Även känd som fettvävnadsspecifik sekretorisk faktor (ADSF), är det ett peptidhormon rikt på cystein. Dess namn beror på den positiva korrelationen (resistensen) som den ger mot insulins verkan. Det är ett cytokin som har 10 till 11 cysteinrester.
Det upptäcktes 2001 i fettceller (fettvävnad) hos möss och i immun- och epitelceller hos människor, hundar, grisar, råttor och flera primatarter..
Artikelindex
Resistin är en del av en familj av resistintypmolekyler (Resistin-liknande molekyler, RELM). Alla medlemmar i RELM-familjen presenterar en N-terminal sekvens, som presenterar utsöndringssignalen som är mellan 28 och 44 rester.
De har en variabel central region eller zon, med en karboxylterminalände, av en domän som varierar mellan 57 och cirka 60 rester, högt konserverade eller konserverade och rikligt med cystein.
Detta protein har hittats i flera däggdjur. Mest uppmärksamhet har riktats mot resistin som utsöndras av möss och är närvarande hos människor. Dessa två proteiner har 53-60% likhet (homologier) i sina aminosyrasekvenser..
Hos dessa däggdjur är huvudkällan till resistin fettceller eller vit fettvävnad.
Resistin hos möss är rik på 11 kDa cystein. Genen för detta protein ligger på den åttonde (8) kromosomen. Det syntetiseras som en 114 aminosyra föregångare. De har också en 20 aminosyrasignalsekvens och ett moget segment på 94 aminosyror..
Strukturellt har resistin hos möss fem disulfidbindningar och flera β-varv. Det kan bilda komplex av två identiska molekyler (homodimerer) eller bilda proteiner med kvartära strukturer (multimerer) av olika storlekar tack vare disulfid- och icke-disulfidbindningarna.
Humant resistin kännetecknas av att, som hos möss eller andra djur, är ett peptidprotein rikt på cystein, endast hos människor är det 12 kDa, med en mogen sekvens av 112 aminosyror.
Genen för detta protein finns på kromosom 19. Källan till resistin hos människor är makrofagceller (celler i immunsystemet) och epitelvävnad. Cirkulerar i blodet som ett dimerprotein med 92 aminosyror kopplade till disulfidbindningar.
Resistin är känt av flera namn, inklusive: cysteinrikt utsöndrat protein FIZZ3 (cysteinrikt utsöndrat protein FIZZ3), fettvävnadsspecifik sekretorisk faktor (ADSF), fettvävnadsspecifik utsöndringsfaktor (ADSF), proteinrikt på C / EBP -epsilonreglerat myeloidspecifikt utsöndrat cysteinrikt protein, utsöndrat cysteinrikt protein A12-alfa-liknande 2 (Cysteinrikt utsöndrat protein A12-alfa-liknande 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 och MGC126609.
Detta protein är relativt nytt för vetenskapssamhället. Det upptäcktes oberoende av tre grupper av forskare i början av detta århundrade, som gav det olika namn: FIZZ3, ADSF och resistin..
Det upptäcktes år 2000 i inflammerad lungvävnad. Tre gener från möss och två homologa gener från människor associerade med produktionen av detta protein identifierades och beskrivs..
Protein upptäcktes 2001 tack vare identifieringen av en sekretionsfaktor rik på cystin (Ser / Cys) (ADSF) som är specifik för vit lipidvävnad (fettfetter).
Detta protein tilldelades en viktig roll i processen för differentiering från multipotenta celler till mogna adipositer (adipogenes).
Även 2001 beskrev en grupp forskare samma proteinrika cystin i den mogna lipidvävnaden hos möss, som de kallade resistin på grund av dess motståndskraft mot insulin..
Strukturellt är det känt att detta protein består av en laminär formad front eller huvudyta och en spiralformad bakre yta (svans) som bildar oligomerer med olika molekylvikter, beroende på om det är mänskligt eller av ett annat ursprung..
Den har en central region med 11 rester av Ser / Cys (Serine / Cystein) och ett område som också är rikt på Ser / Cys vars sekvens är CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, där C är Ser / Cys och X är någon aminosyra.
Den har en strukturell sammansättning som anses vara ovanlig, eftersom den bildas av flera underenheter förenade med icke-kovalenta interaktioner, det vill säga de använder inte elektroner utan spridda elektromagnetiska variationer för att bilda deras struktur..
Resistins funktioner är hittills föremål för omfattande vetenskaplig debatt. Bland de mest relevanta resultaten av de biologiska effekterna hos människor och möss är:
Hos människor tros detta protein bidra fysiologiskt till insulinresistens vid diabetes mellitus..
Den roll som den spelar i fetma är fortfarande okänd, även om det har visat sig att det finns en korrelation mellan ökad fettvävnad och resistinnivåer, det vill säga fetma ökar koncentrationen av resistin i kroppen. Det har också visat sig vara ansvarigt för höga nivåer av dåligt kolesterol i blodet.
Resistin modulerar molekylära vägar i inflammatoriska och autoimmuna patologier. Det orsakar direkt funktionell förändring av endotel, vilket i sin tur leder till härdning av artärerna, även känd som ateroskloros..
Resistin fungerar som en indikator på sjukdomar och till och med som ett förutsägbart kliniskt verktyg för hjärt-kärlsjukdom. Det är involverat i produktionen av blodkärl (angiogenes), trombos, astma, alkoholfri fettleversjukdom, kronisk njursjukdom, bland andra.
Ingen har kommenterat den här artikeln än.