Selectins egenskaper, typer och funktion

3669
Abraham McLaughlin

De selectins De är en familj av glykoproteiner som består av polypeptidkedjor, som känner igen specifika konformationer av sockerarter (kolhydrater), som ligger på ytan av andra celler och binder till dem. Av denna anledning kallas de också vidhäftningsmolekyler..

Dessa vidhäftningsreceptorer är kända för sin konserverade struktur. De har tre domäner och tre olika glykoproteiner. De kan uttryckas som ytmolekyler, förutom att de lagras eller fungerar som lösliga molekyler.

Molekylär struktur av ett P-selektin. Hämtad och redigerad från: Neveu, Curtis [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Till skillnad från andra vidhäftningsmolekyler verkar selectiner endast på interaktioner mellan vita blodkroppar och vaskulärt endotel.

Artikelindex

  • 1 Funktioner
  • 2 typer
    • 2.1 L-selectin
    • 2.2 P-selectin
    • 2.3 E-selectin
  • 3 Funktion
  • 4 Referenser

Egenskaper

Selectiner är alla kedjiga oligosackaridinnehållande proteiner kovalent kopplade till aminosyrasidokedjor (glykoproteiner). De är transmembranmolekyler, vilket innebär att de passerar cellens lipiddubbelskikt, antingen i ett enda steg (ett steg) eller flera steg (flersteg)..

De delar egenskaper som liknar CLEC-proteiner eller typ C-lektiner, eftersom selectiner, liksom typ C-lektiner, kräver kalciumjoner för bindning..

Ursprunget till ordet "selectin" hänvisar till det faktum att dessa proteiner selektivt uttrycks i celler i det vaskulära systemet och också innehåller en lektindomän.

Vissa författare inkluderar selectiner (glykoproteiner) i lektiner eftersom de är molekyler som binder till sockerarter. Men andra författare differentierar dem enligt konceptet att lektiner bara känner igen kolhydrater och binder till dem, medan selectiner inte bara känner igen och binder socker utan också bildas av kolhydrater.

Reglering av selectiner sker på transkriptionsnivå, genom proteolytisk bearbetning, genom cellklassificering och genom reglerade uttryck av glykosyltransferaser..

Selectins har en kort intracellulär domän. De har emellertid tre extracellulära domäner, en epidermal tillväxtfaktordomän, en lektin-C-domän och konsensusupprepningsenheter, som liknar komplementreglerande proteiner..

Typer

Selectin-familjen består av tre olika typer av glykoproteiner. Var och en av dessa identifieras med en bokstav som anger platsen där de först identifierades. Därefter ser vi var och en av dem.

L-selectin

Det är också känt som SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL eller TQ1. Det finns i leukocyter, därav "L" för L-selectin. Det är en del av cellytan. De tre domänerna är: en lektinhomolog, en epidermal tillväxtfaktor och två enhetliga upprepningsenheter..

Den har flera ligander, det vill säga i allmänhet små molekyler som bildar komplex med en biomolekyl, i detta fall ett protein. Kända ligander för L-selectin är följande.

GLYCAM1

Känd som glykosyleringsberoende celladhesionsmolekyl -1, är det en proteoglykanligand som uttrycks i postkapillära venösa inflammationer och gör det möjligt för lymfocyter att lämna blodomloppet i lymfoida vävnader.

CD34

Det är ett fosfoglykoprotein, detekterat i olika grupper av däggdjur, såsom människa, råttor och möss, bland andra. Det beskrevs först i hematopoetiska stamceller. De finns i ett stort antal celler, men är nästan uteslutande relaterade till hematopoietiska celler.

MAdCAM-1

Känd som Adresin eller celladhesionsmolekyl i riktning mot vaskulär slemhinna (på engelska, mucosal vaskular addressin cell adhesion molecule 1). Det är ett extracellulärt protein i endotel som är ansvarigt för att bestämma vilken vävnad lymfocyterna kommer in i, förutom att bära socker så att de känns igen av L-selectin.

PSGL-1

Känd bland andra synonymer som SELPLG eller CD162, är det ett glykoprotein som finns i endotelceller och leukocyter. Det kan bindas till de andra två typerna av selectins. Det verkar emellertid ha en bättre affinitet för P-selectin..

P-selectin

P-selectin är känt av andra namn såsom SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP eller LECAM3, bland andra. Det finns på ytan av endotelceller, som sträcker sig mot de inre marginalerna i blodkärl och blodplättar..

P-selectin identifierades först i blodplättar. Det är därför som namnet på proteinet bär den initiala "P".

Strukturen för P-selectin består av en domän som är mycket lik C-typen lektin vid N-terminalen, en EGF-liknande domän; det vill säga en konserverad proteindomän med cirka 30 till 40 aminosyrarester, med ett dubbelsträngat P-ark följt av en slinga till ett kort C-terminal dubbelsträngat P-ark.

Den har en tredje domän som liknar komplementbindande proteiner som kallas, som CUB-domän, som kännetecknas av att vara en evolutionärt konserverad proteindomän och genom att presentera cirka 110 aminosyrarester.

Liganden med den högsta affiniteten för P-selectin är PSGL-1, såsom tidigare beskrivits i liganderna för L-selectin. Å andra sidan kan detta protein också bilda komplex med andra molekyler, såsom den sulfaterade polysackariden som kallas fucoidan och heparansulfat..

E-selectin

Detta selectinprotein är också känt under följande namn: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 och andra. Det uttrycks uteslutande i endotelceller som aktiveras av små proteiner som inte kan passera cellens lipid-dubbelskikt, så kallade cytokiner..

Strukturen för detta protein består av 3 domäner (som resten av selectinerna): en EGF-liknande domän, 6 enheter SCR-upprepningskontrollproteinmoduler (även kallad sushidomäner) och en transmembrandomän..

Representation av den molekylära strukturen för E-selectinproteinet, vars domän är EGF. Hämtad och redigerad från: Jawahar Swaminathan och MSD-personal vid European Bioinformatics Institute [Public domain].

Liganderna som bildar komplex med E-selektiven är ganska varierade, men de som sticker ut är följande.

Sialyl-Lewis A.

Kallas också SLe A eller CA19-9. Det är en tetrasackarid som upptäcks i serum från cancerpatienter. Det är känt att delta i processen för igenkänning av celler. Det uttrycks konstitutivt i granulocyter, monocyter och T-lymfocyter.

Sialyl-Lewis X

Det är också en tetratasackarid som Sialyl-Lewis A och har liknande funktioner. Det uttrycks i granulocyter och monocyter och kontrollerar oönskat läckage eller läckage av dessa celler under inflammation..

PSGL-1

Även om det uppenbarligen är mer effektivt vid P-selectin, anser vissa författare att den härledda formen av human neutrofil också är ganska effektiv vid E-selectin. Faktum är att de anser att denna ligand i allmänhet är väsentlig för de tre typerna av selectiner..

Fungera

Selectins huvudfunktion är att vara en del av processen för bildning av vita blodkroppar (lymfocyter). De deltar också i immunsvaret, i kroniska och akuta inflammationer i olika organ i kroppen såsom njurarna, hjärtat och huden. De agerar till och med i de inflammatoriska processerna för cancermetastaser.

Referenser

  1. Välj. Återställd från: en.wikipedia.org.
  2. L-selectin. Återställd från: en.wikipedia.org.
  3. CA19-9. Återställd från: en.wikipedia.org.
  4. E-selectin. Återställd från: en.wikipedia.org.
  5. X. Zou, V.R. Shinde Patil, N.M. Dagia, L.A. Smith, M.J. Wargo, K.A. Interliggi, C.M. Lloyd, D.F. Tees, B. Walcheck, M.B. Lawrence, D.J. Goetz (2005). PSGL-1 härledd från humana neutrofiler är en högeffektiv ligand för endotel-uttryckt E-selectin under flöde. American Journal of Physiology. Cellfysiologi.
  6. K. Law (2001). Selectins funktioner. Resultat och problem i celldifferentiering.
  7. Selectins. Återställd från: wellpath.uniovi.es.
  8. J H. Pérez & C.J. Montoya. Vidhäftningsmolekyler. Återställd från: encolombia.com.
  9. A.C. Sanguineti & J.M Rodríguez-Tafur (1999). Vidhäftning och hudmolekyler. Peruansk dermatologi.
  10. T.F. Tedder, D.A. Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selektinerna: vaskulära vidhäftningsmolekyler. FASEB Journal.

Ingen har kommenterat den här artikeln än.