De kalciumpump Det är en proteinstruktur som är ansvarig för transporten av kalcium genom cellmembran. Denna struktur är beroende av ATP och anses vara ett ATPas-liknande protein, även kallat Catvå+-ATPase.
Catvå+-ATPaser finns i alla celler i eukaryota organismer och är väsentliga för kalciumhomeostas i cellen. Detta protein utför primär aktiv transport eftersom rörelsen av kalciummolekyler strider mot deras koncentrationsgradient..
Källa: Wcnsaffo [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)]
Artikelindex
Catvå+ spelar viktiga roller i cellen, så dess reglering inom dem är avgörande för att den ska fungera korrekt. Fungerar ofta som en andra budbärare.
I de extracellulära utrymmena koncentreras Catvå+ den är ungefär 10 000 gånger större än inom celler. En ökad koncentration av denna jon i cellcytoplasman utlöser olika svar, såsom muskelsammandragningar, frisättning av neurotransmittorn och glykogennedbrytning..
Det finns flera sätt att överföra dessa joner från celler: passiv transport (ospecifik utgång), jonkanaler (rörelse till förmån för deras elektrokemiska gradient), sekundär aktiv transport av antistödstyp (Na / Ca) och primär aktiv transport med pumpen. ATP-beroende.
Till skillnad från de andra mekanismerna för Ca-förskjutningtvå+, pumpen fungerar i vektorform. Det vill säga, jonen rör sig bara i en riktning så att den bara fungerar genom att utvisa dem.
Cellen är extremt känslig för förändringar i Ca-koncentrationentvå+. Eftersom den presenterar en så markant skillnad med dess extracellulära koncentration är det därför så viktigt att effektivt återställa sina normala cytosoliska nivåer.
Tre typer av Ca har beskrivitstvå+-ATPaser i djurceller, baserat på deras placering i cellerna; pumpar placerade i plasmamembranet (PMCA), de som finns i endoplasmatiskt retikulum och kärnmembran (SERCA) och de som finns i Golgi-apparatsmembranet (SPCA).
SPCA-pumpar bär också Mn-jonertvå+ vilka är medfaktorer för olika enzymer i Golgi-apparatmatrisen.
Jästceller, andra eukaryota organismer och växtceller presenterar andra typer av Catvå+-Mycket speciella ATPaser.
I plasmamembranet finner vi den antiportiska Na / Ca-aktiva transporten, som är ansvarig för förskjutningen av en betydande mängd Catvå+ i celler i vila och aktivitet. I de flesta celler i vilotillstånd är PMCA-pumpen ansvarig för att transportera kalcium till utsidan..
Dessa proteiner består av cirka 1 200 aminosyror och har 10 transmembransegment. I cytosolen finns fyra huvudenheter. Den första enheten innehåller den terminala aminogruppen. Den andra har grundläggande egenskaper, vilket gör att den kan binda till aktiverande sura fosfolipider..
I den tredje enheten hittas en asparaginsyra med katalytisk funktion, och "nedströms" av detta är ett fluoresceinisotocyanatbindande band i ATP-bindningsdomänen.
I den fjärde enheten finns den kalmodulinbindande domänen, igenkänningsställena för vissa kinaser (A och C) och de Ca-bindande banden.två+ allosterisk.
SERCA-pumpar finns i stora mängder i det sarkoplasmatiska retikulumet i muskelceller och deras aktivitet är relaterad till sammandragning och avkoppling i muskelrörelsecykeln. Dess funktion är att transportera Catvå+ från cellcytosolen till retikulummatrisen.
Dessa proteiner består av en enda polypeptidkedja med 10 transmembrandomäner. Dess struktur är i princip densamma som den för PMCA-proteiner, men den skiljer sig åt genom att de bara har tre enheter i cytoplasman, med det aktiva stället i den tredje enheten..
Funktionen av detta protein kräver en balans mellan laddningar under transporten av jonerna. Två Catvå+ (av hydrolyserad ATP) förskjuts från cytosolen till retikulummatrisen mot en mycket hög koncentrationsgradient.
Denna transport sker på ett antiportiskt sätt, eftersom samtidigt två H+ är riktade till cytosolen från livmodern.
Transportmekanismen är uppdelad i två tillstånd E1 och E2. I El har bindningsställena som har hög affinitet för Catvå+ de är riktade mot cytosolen. I E2 är bindningsställena riktade mot retikulumets lumen som uppvisar en låg affinitet för Catvå+. De två Ca-jonernatvå+ gå med efter överföring.
Under bindning och överföring av Catvå+, Konformationsförändringar inträffar, inklusive öppningen av proteinets M-domän, som är mot cytosolen. Jonerna binder sedan lättare till domänens två bindningsställen..
Föreningen av de två Ca-jonernatvå+ främjar en serie strukturella förändringar i proteinet. Bland dem är rotationen av vissa domäner (domän A) som omorganiserar enheterna i pumpen, vilket gör det möjligt för öppningen mot retikulummatrisen att frigöra jonerna, som är frikopplade tack vare minskningen av affinitet vid bindningsställena..
Protonerna H+ och vattenmolekyler stabiliserar Ca-bindningsställettvå+, orsakar att A-domänen roterar tillbaka till sitt ursprungliga tillstånd och stänger åtkomsten till det endoplasmiska nätverket.
Denna typ av pump finns i alla eukaryota celler och är ansvarig för utvisningen av Catvå+ in i det extracellulära utrymmet för att hålla koncentrationen stabil i cellerna.
I detta protein transporteras en Ca-jontvå+ genom hydrolyserad ATP. Transport regleras av nivåer av protein kalmodulin i cytoplasman.
Genom att öka koncentrationen av Catvå+ Cytosoliska nivåer av kalmodulin ökar, vilket binder till kalciumjoner. Ca-komplexettvå+-kalmodulin och monteras sedan på PMCA-pumpens bindningsställe. En konformationsförändring inträffar i pumpen som gör att öppningen kan exponeras för det extracellulära utrymmet.
Kalciumjoner frigörs, vilket återställer normala nivåer inuti cellen. Följaktligen den komplexa Catvå+-demonteras kalmodulin och återställer pumpens konformation till sitt ursprungliga tillstånd.
Ingen har kommenterat den här artikeln än.