Peroxidas-struktur, funktioner och typer

De peroxidas De är för det mesta hemeproteiner med enzymatisk aktivitet som katalyserar oxidationen av en mängd olika organiska och oorganiska substrat med användning av väteperoxid eller andra relaterade ämnen..

I sin vidaste bemärkelse inkluderar termen "peroxidas" enzymer som NAD- och NADP-peroxidas, fettsyraperoxidas, cytokromperoxidas, glutationperoxidas och många andra ospecifika enzymer..

Det används emellertid oftare för att hänvisa till ospecifika enzymer från olika källor som har oxidoreduktasaktivitet och som använder väteperoxid och andra substrat för att katalysera deras oxidationsreduktionsreaktioner..

Hemperoxidaser är extremt vanliga i naturen. Finns i djur, högre växter, jäst, svampar och bakterier.

Hos däggdjur produceras dessa av vita blodkroppar, livmoder, mjälte och lever, salivkörtlar, magväggar, lungor, sköldkörteln och andra vävnader..

Hos växter är pepparrot och fikonträd den rikaste peroxidaserna. Peroxidas som renats från pepparrot har studerats och använts för olika ändamål inom experimentell biologi och biokemi..

I eukaryota celler finns dessa viktiga enzymer vanligtvis inom specialiserade organeller som kallas "peroxisomer", som är omgivna av ett enda membran och är involverade i många cellulära metaboliska processer..

Artikelindex

• 1 Struktur
• 2 funktioner
  • 2.1 Handlingsmekanism
• 3 typer
  • 3.1 - Enligt kroppen
  • 3.2-Enligt den aktiva webbplatsen
• 4 Referenser

Strukturera

Trots den lilla homologin som finns mellan de olika klasserna av peroxidas har det fastställts att deras sekundära struktur och hur den är organiserad är ganska bevarad bland de olika arterna.

Det finns några undantag, men de flesta peroxidas är glykoproteiner och kolhydrater antas bidra till deras stabilitet vid förhöjda temperaturer..

Dessa proteiner har molekylvikter från 35 till 150 kDa, vilket motsvarar cirka 250 och 730 aminosyrarester..

Med undantag för myeloperoxidas innehåller alla molekyler av denna typ i sin struktur en hemgrupp som i vilande tillstånd har en järnatom i Fe + 3-oxidationstillståndet. Växter har en protesgrupp som kallas ferroporfyrin XI.

Peroxidas har två strukturella domäner som "omger" hemgruppen och var och en av dessa domäner är produkten av uttrycket av en gen som genomgick en dupliceringshändelse. Dessa strukturer är sammansatta av mer än 10 alfa-spiraler kopplade av polypeptidöglor..

Korrekt vikning av molekylen verkar bero på närvaron av konserverade glycin- och prolinrester, liksom en asparaginsyrarest och en argininrest som bildar en saltbrygga mellan dem som förbinder båda strukturella domänerna..

Funktioner

Huvudfunktionen för peroxidasenzymer är avlägsnandet av väteperoxid från den cellulära miljön, som kan produceras med olika mekanismer och som kan utgöra allvarliga hot mot den intracellulära stabiliteten..

I denna process för avlägsnande av denna reaktiva syreart (i vilken syre har ett mellanliggande oxidationstillstånd) använder peroxidaser dock oxidationsförmågan hos detta ämne för att fullgöra andra viktiga funktioner för metabolism..

I växter är dessa proteiner en viktig del av lignifieringsprocesserna och försvarsmekanismerna i vävnader som är infekterade med patogener eller som har fått fysisk skada..

I det vetenskapliga sammanhanget har nya applikationer dykt upp för peroxidaser och dessa inkluderar behandling av avloppsvatten som innehåller fenolföreningar, syntes av aromatiska föreningar och avlägsnande av peroxid från livsmedel eller avfall..

I analytiska och diagnostiska termer är pepparrotsperoxidas kanske det mest använda enzymet för framställning av konjugerade antikroppar som används för immunologiska absorptionstest såsom ELISA. "Enzymkopplad immunosorbentanalys") och även för bestämning av olika typer av föreningar.

Handlingsmekanism

Den katalytiska processen för peroxidaser sker genom sekventiella steg som börjar med interaktionen mellan enzymets aktiva plats och väteperoxid, som oxiderar järnatomen i hemgruppen och genererar en instabil mellanförening känd som förening I (CoI.

Det oxiderade proteinet (CoI) har då en hemgrupp med en järnatom som gick från oxidationstillstånd III till tillstånd IV och för denna process reducerades väteperoxid till vatten.

Förening I kan oxidera ett elektrondonatorsubstrat, bilda en substratradikal och bli en ny kemisk art känd som förening II (CoII), som därefter reduceras med en andra substratmolekyl, regenererar järn i tillstånd III och producerar en annan radikal.

Typer

-Enligt kroppen

Peroxidas är grupperade i tre klasser beroende på organismen där de finns:

- Klass I: intracellulära prokaryota peroxidaser.

- Klass II: extracellulära svampperoxidaser.

- Klass III: utsöndrade vegetabiliska peroxidas.

I motsats till klass I-proteiner har de i klasserna II och III disulfidbroar byggda mellan cysteinrester i sina strukturer, vilket ger dem en betydligt större styvhet..

Klass II och III-proteiner skiljer sig också från klass I genom att de i allmänhet har glykosyleringar på ytan..

-Enligt den aktiva webbplatsen

Mekaniskt sett kan peroxidaser också kategoriseras efter naturen hos de atomer som finns i deras katalytiska centrum. På detta sätt hemoperoxidas (den vanligaste), vanadin-haloperoxidas och annat.

Hemoperoxidaser

Som redan nämnts har dessa peroxidaser en protesgrupp i sitt katalytiska centrum, känd som hemgruppen. Järnatomen på denna plats koordineras av fyra bindningar med kväveatomerna..

Vanadin-haloperoxidaser

Istället för en hemgrupp har vanadium-haloperoxidas vanadat som en protesgrupp. Dessa enzymer har isolerats från marina organismer och vissa terrestriska svampar.

Vanadin i denna grupp koordineras av tre icke-proteinoxygener, ett kväve från en histidinrest och ett kväve från en azidbindning..

Andra peroxidas

Många bakteriella haloperoxidas som har andra protesgrupper än hem eller vanadin kategoriseras i denna grupp. I denna grupp finns också glutationperoxidas, som innehåller en seleno-cysteinprotesgrupp och vissa enzymer som kan oxidera lignin..

Referenser

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., ... Walter, P. (2004). Essentiell cellbiologi. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Strukturella egenskaper hos peroxidaser. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, M. P. J. Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, R. A. (1997). Selektiva oxidationer katalyserade av peroxidaser. Tetraeder, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, H. B. och Stillman, J. S. (1976). Om funktionen och verkningsmekanismen för peroxidas. Koordineringskemi recensioner, 19, 187-251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Potentiella tillämpningar av peroxidas. Livsmedelskemi, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, J. D. (1998). Biokemi. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, W. D., Colomé, J. S., & Cano, R. J. (2003). Molekylär och cellbiologi. (K. E. Cullen, red.). McGraw-Hill e-böcker.